Chaperoninen

Available protein structures:
AlphaFold	IPR002423; PF00118;

Chaperoninen
Chaperoninen
	Cryo-EM structure of the H. thermophilus GroEL-GroES bullet complex. (PDB: 8WUX)
Identifiers
Symbol	Cpn60_TCP1
Pfam	PF00118
InterPro	IPR002423
PROSITE	PDOC00610
CATH	5GW5
SCOP2	1grl / SCOPe / SUPFAM
CDD	cd00309
Available protein structures:
AlphaFold	IPR002423; PF00118;

Chaperoninen, afgekort Cpn, Cpn60 of HSP60, zijn een familie van hittebestendige proteïnen die assisteren bij het vouwen van nieuw gevormde eiwitten en herstellen verkeerd gevouwen eiwitten door stressvolle omstandigheden bij hoge temperaturen. Chaperonine eiwitcomplexen bestaan uit ongeveer 16 subunits van elk circa 60 kDa. Chaperoninen behoren tot een grote klasse van moleculen en complexen die helpen bij het vouwen van eiwitten (bijvoorbeeld Rubisco): de zogenaamde chaperones.^[1] ^[2]

Bronnen, noten en/of referenties

↑ (en) Howard Hughes Investigators: Arthur L. Horwich, M.D.. Gearchiveerd op 26 juli 2019. Geraadpleegd op 12 september 2011.
↑ (en) (15 maart 2019). Bridging human chaperonopathies and microbial chaperonins. Communications Biology 2 (1). PMID 30911678. PMC 6420498. DOI: 10.1038/s42003-019-0318-5.

[1] (en) Howard Hughes Investigators: Arthur L. Horwich, M.D.. Gearchiveerd op 26 juli 2019. Geraadpleegd op 12 september 2011.

[:0-2] (en) (15 maart 2019). Bridging human chaperonopathies and microbial chaperonins. Communications Biology 2 (1). PMID 30911678. PMC 6420498. DOI: 10.1038/s42003-019-0318-5.

[1]

[2]